Arrestin Developments

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研究人員可視化了一個關鍵步驟,即如何將來自細胞外的信號靜音。 該發現深入了解了控制我們身體中所有細胞行為的複雜系統。 這些知識可能會對許多藥物的設計產生影響。

G蛋白偶聯受體(GPCR)是一大類蛋白質,具有數百種不同的成員,允許細胞感知光,激素或其他分子。 GPCR跨越細胞膜並從外部傳遞信號,因此細胞可以反應。 一旦激活,GPCR可以在細胞內觸發一系列反應。 它們控制著無數的基本身體功能,是許多藥物的目標。

眾所周知,GPCR難以用3-D細節進行研究。 它們的大型,鬆軟和笨重的結構使得準備X射線晶體學很麻煩,X射線晶體學可以檢測原子特徵但需要形成均勻的晶體。 要解決的第一個GPCR結構是從牛的視網膜中分離出的光敏蛋白質視紫紅質。 從那時起,創新使研究人員能夠解決更多GPCR的X射線晶體結構。

Arrestin Developments博士。 杜克大學的Robert J. Lefkowitz和斯坦福大學的Brian K. Kobilka因其對GPCR的研究而獲得了2012諾貝爾化學獎。 在他們的最新研究中,研究人員合作專注於逮捕。 這些分子與細胞內的GPCR結合,以抑製或阻止其信號。 Arrestins還可以激活多種信號通路。

研究人員正在研究β-arrestin-1與人類GPCR(稱為V2加壓素受體)之間的相互作用。 然而,他們難以形成有序晶體,捕捉分子的相互作用。 因此,他們尋找合成抗體片段,該片段能夠穩定β-arrestin-1,使其處於與受體區段結合的活性狀態。 這項工作部分由NIH的國家神經疾病和中風研究所(NINDS),國家心臟,肺和血液研究所(NHLBI)和國家普通醫學科學研究所(NIGMS)資助。


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四月21,2013。 與先前確定的非活性狀態結構相比,活化的β-抑制蛋白-1具有顯著的結構變化。 這些包括相對於彼此扭曲的蛋白質的2結構域,以及蛋白質的另一部分的位置的主要變化。

由德國研究人員領導的一個小組發布了另一種名為arrestin p44的牛眼抑制蛋白的結構。 這些科學家在p44的抑制蛋白的活躍和非活動狀態之間發現了類似的變化。

總之,這些發現表明,抑制蛋白可能具有相似的活化狀態。 對整個GPCR-抑制蛋白相互作用的進一步研究將更深入地了解GPCR如何實現如此廣泛的信號傳導複雜性。

重要的是要了解這個特殊的受體家族是如何起作用的,“Lefkowitz說。 這是一種能夠滿足基本好奇心的發現,但如果我們可以開發新藥或改善我們的藥物,也可能有益。

文章來源:NIH研究事項

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